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什么是α-螺旋

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  • α-螺旋(α-helix)是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈,向上平移0.54nm,故螺距为0.54nm,两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧,每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键,故α-螺旋十分稳定。

    2023-10-24 00:04:46
  • ①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展。

    ②螺旋形成是自发的。

    ③每隔3.6个残基,螺旋上升一圈;每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°,螺距为0.54nm。

    ④α螺旋结构有左手和右手之分,但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋。

    ⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧,并不参与螺旋的形成,但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。

    2023-10-24 00:04:46
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